MINISTERE DE L'EDUCATION NATIONALE
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Français
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2001
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Niveau: Supérieur
MINISTERE DE L'EDUCATION NATIONALE ECOLE PRATIQUE DES HAUTES ETUDES Sciences de la Vie et de la Terre MEMOIRE présenté par Muriel UHRING pour l'obtention du diplôme de l'Ecole Pratique des Hautes Etudes Contribution à l'étude structurale du facteur de transcription-réparation TFIIH et du sous-complexe kinasique soutenu le 21 juin 2001 devant le jury suivant : Président du jury : Dr Yves Benyamin Rapporteur : Dr Andràs Paldi Examinateurs : Dr Arnaud Poterszman Dr Patrick Schultz Dr Pascale Schaerly w Laboratoire E.P.H.E. de Biologie moléculaire (Sciences de la Vie et de la Terre) Directeur : Dr Andràs PALDI Institut Jacques Monod - Inserm U257 2 place Jussieu - Tour 43 75005 Paris E-Mail : w Laboratoire de Génomique et de Biologie Structurales UPR9004 Directeur : Dr Dino Moras Institut de Biologie Moléculaire et Cellulaire (IGBMC) B.P.163 67404 Illkirch Cedex E-Mail : . EPHE Banque de Monographies SVT 1
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MINISTERE DE L'EDUCATION NATIONALE ECOLE PRATIQUE DES HAUTES ETUDES Sciences de la Vie et de la Terre MEMOIRE présenté par Muriel UHRING pour l'obtention du diplôme de l'Ecole Pratique des Hautes Etudes Contribution à l'étude structurale du facteur de transcription-réparation TFIIH et du sous-complexe kinasique soutenu le 21 juin 2001 devant le jury suivant : Président du jury : Dr Yves Benyamin Rapporteur : Dr Andràs Paldi Examinateurs : Dr Arnaud Poterszman Dr Patrick Schultz Dr Pascale Schaerly w Laboratoire E.P.H.E. de Biologie moléculaire (Sciences de la Vie et de la Terre) Directeur : Dr Andràs PALDI Institut Jacques Monod - Inserm U257 2 place Jussieu - Tour 43 75005 Paris E-Mail : w Laboratoire de Génomique et de Biologie Structurales UPR9004 Directeur : Dr Dino Moras Institut de Biologie Moléculaire et Cellulaire (IGBMC) B.P.163 67404 Illkirch Cedex E-Mail : . EPHE Banque de Monographies SVT 1
- arn
- sciences de la vie et de la terre
- réparation de l'adn par excision de nucléotides
- arn messager
- protéine de liaison
- kinase
- protéine inhibitrice des cdks
- gel d'électrophorèse d'acrylamide en conditions dénaturantes
- réparation de l'adn
MINISTERE DE L’EDUCATION NATIONALE ECOLE PRATIQUE DES HAUTES ETUDES Sciences de la Vie et de la Terre MEMOIRE présenté par Muriel UHRING
pour l’obtention du diplôme de l’Ecole Pratique des Hautes Etudes Contribution à l’étude structurale du facteur de transcription-réparation TFIIH et du sous-complexe kinasique
soutenu le 21 juin 2001 devant le jury suivant : Président du jury : Dr Yves Benyamin Rapporteur : Dr Andràs Paldi Examinateurs : Dr Arnaud Poterszman Dr Patrick Schultz Dr Pascale Schaerly wLaboratoire E.P.H.E. de Biologie moléculaire (Sciences de la Vie et de la Terre) Directeur : Dr Andràs PALDI Institut Jacques Monod - Inserm U257 2 place Jussieu - Tour 43 75005 Paris E-Mail : paldi@ijm.jussieu.fr wLaboratoire de Génomique et de Biologie Structurales UPR9004 Directeur : Dr Dino Moras Institut de Biologie Moléculaire et Cellulaire (IGBMC) B.P.163 67404 Illkirch Cedex E-Mail : arnaud@igbmc.u-strasbg.fr.
ECOLE PRATIQUE DES HAUTES ETUDES SCIENCES DE LA VIE ET DE LA TERRE Contribution a l’étude structurale du facteur de transcription-réparation TFIIH et du sous-complexe kinasique Muriel UHRING 21/06/2001 Résumé Le facteur TFIIH est impliqué, via ses 9 sous-unités, dans l’initiation de la transcription des gènes de classe II, dans la réparation de l’ADN par excision de nucléotides et éventuellement le cycle cellulaire. Nous avons étudié particulièrement le sous-complexe CAK (Cdk activating kinase) constitué chez l’homme de Cdk7, de la cycline H et de MAT1. CAK est l’enzyme responsable de la phosphorylation activatrice des Cdk (cyclin dependant kinase du). Ce complexe fait également parti facteur de transcription TFIIH au sein duquel il est responsable de la phosphorylation de certains éléments de la machinerie transcriptionnelle tels que le domaine carboxy-terminal (CTD) de l’ARN polymérase, ou des facteurs de transcription TFIIE, TFIIF et TBP. L’expression des complexes Cdk7-cycline H ont permis d’aborder les rôles des phosphorylations. Nous avons ensuite suffisamment amélioré la purification du complexe TFIIH recombinant pour permettre une étude en microscopie électronique. Un modèle 3D de ce facteur recombinant exprimé dans des cellules d’insectes a été obtenu. Finalement une approche visant à mettre TFIIH en présence de son substrat naturel, l’ADN, a donné lieu à de premiers résultats encourageants. Mots cléstranscription, réparation de l’ADN, microscopie électronique, hélicase: TFIIH, Disciplines: Biologie Structurale, Biochimie, Biologie Moléculaire, Microscopie électronique
